Proteinak

Berehalako printzipio organikoak dira, karbonoz, hidrogenoz, oxigenoz eta nitrogenoz osatuak, eta gainera, sufrea eta beste elementu batzuk ere eduki ditzakete, hala nola fosforoa, burdina, etab. Aminoazido izeneko monomeroetatik eratorritako polimeroak dira, lotura peptidikoen bidez lotuak. «Proteina» esaten diegu polipeptidoa berrogeita hamar aminoazidok baino gehiagok osatzen dutenean edo beren pisu molekularra 5.000 baino handiagoa denean. Funtsezko eginkizuna betetzen dute zelulan, informazio genetikoa betearazten baitute.

Aminoazidoak

Talde karboxilo bat (-COOH) eta talde amino bat (-NH2) a karbono deituriko karbono berari loturik edukitzeagatik nabarmentzen diren konposatu organikoak dira. a karbonoaren beste bi balentziak hidrogeno batekin eta R erradikala izeneko talde aldakor batekin saturatzen dira.

R hori nolakoa den kontuan izanik, zenbait aminoazido-mota bereiz ditzakegu:

  • Aminoazido alifatikoak:
    • Neutroak: R-ak kargarik ez baldin badu.
    • Azidoak: R-ak talde karboxiloak baldin baditu, azido baten gisa jokatuz, hau da H+ lagaz.
    • Basikoak: R-ak base baten gisa jokatzen duen talde amino bat baldin badu, [H3O+]ekiko kidetasunez.
  • Aminoazido aromatikoak: R kate itxi bat da, bentzenoarekin lotua dagoena.
  • Aminoazido heteroziklikoak: R kate itxi bat da eta karbonoa eta hidrogenoa ez den atomoren bat du.

Ezaugarriak:

  • Jarduera optikoa: aminoazido guztiek, glikokolak izan ezik, jarduera optikoa dute, karbono asimetriko bat dutelako. Aminoazido batek argi polarizatua eskuinera desbideratzen badu destrogiro esaten zaio, eta ezkerrera desbideratzen badu lebogiroa izango da.

    Aminoazidoen D edo L konfigurazioa karbono asimetrikoaren talde aminoak espazioan duen kokapenak erabakitzen du, karboxiloa goian kokaturik. D izango dira eskuinera dagoenean eta L ezkerrera dagoenean, argi polarizatua norantz desbideratzen duten kontuan izan gabe. Naturan L forma da ugariena.
  • Jokabide kimikoa: ur-disoluzioan jokabide anfoteroa dute; ionizatu egin daitezke, pH-aren arabera, azido baten edo base baten balira bezala. zwiterion forma dipolarra agertu daiteke («ioi bikoitza»), azido gisa eta base gisa bi aldiz ionizaturik.
  • Puntu isoelektrikoa: pH honetan aminoazidoak forma dipolar neutroa hartzen du, eta karga positiboak negatiboak adina dira.
  • Lotura peptidikoa: aminoazido baten talde karboxiloaren eta hurrengoaren talde aminoaren artean ezartzen den lotura kobalentea da, ur-molekula bat askatuz. Talde karboxiloa eta aminoa plano berean antolatzen dira, eta lotura bikoitz baten aurrean antzeko jokabidea dute, eta beraz, zurruntasuna dute biek.

Proteinen egitura

Proteina baten antolamendua lau egitura-mailek definitzen dute, eta horietako bakoitzak aurreko egiturak espazioan duen antolamenduaren berri ematen du.

  • Lehen mailako egitura:

    Proteinaren aminoazidoen sekuentzia da. Sekuentzia horrek erabakiko du proteinaren forma eta, beraz, haren funtzioa. Sekuentzia hori aminoazidoak N-terminalaren muturretik (lehen aminoazidoa, bere talde amino librearekin) C-terminaleraino (azken aminoazidoa, bere talde karboxilo librearekin) zerrendatuz idazten da.

  • Bigarren mailako egitura:

    Aminoazidoen sekuentziak (lehen mailako egitura) espazioan duen antolamendua da. Bigarren mailako egiturak hiru eratakoak dira nagusiki:

    • a-helizea: lehen mailako egitura bere buruaren inguruan kiribiltzen da helikoidalki, aminoazidoen lotura peptidikoen artean hidrogenozko zubiak osatuz.
    • Kolagenozko helizea: helize gisako antolamendu oso bitxia du, prolina- eta hidroxiprolina-kopuruak oso handiak direlako.
    • b konformazioa: egonkortasuna mantentzen da zenbait kate sigi-saga elkartzen direlako, horien artean hidrogenozko zubiak osatuz eta xafla tolestua deiturikoa eratuz.
  • Hirugarren mailako egitura:

    Proteina baten hirugarren mailako egiturak adierazten digu zein den polipeptido baten bigarren mailako antolamendua bere buruaren inguruan tolesten denean, horrek antolamendu globularra eragiten duela. Aminoazidoen erradikalen arteko loturak daudelako egonkortzen dira. Proteina globularretan hainbat eratako bigarren mailako egiturak konbinatzen dira (a- helizea eta b konformazioa). Konbinazio horiek egonkorrak eta trinkoak badira, egitura-barrutiak esaten zaie. "Egiturazko klixeak" dira, eraginkortasun biologiko handikoak, eta proteina desberdinak eratzeko modulu gisa jokatzen dute.

  • Laugarren mailako egitura

    Konplexu proteiko bat eratzeko, hirugarren mailako egitura duten kate polipeptidiko batzuen lotura ahulen bidezko elkarketaren berri ematen digu, berdinak izan ala ez izan. Kate polipeptidiko bakoitzak protomero izena hartzen du.

Proteinen propietateak

R erradikal libreen menpe daude, eta horiek beste molekula batzuekin erreakzionatzen duten moduaren menpe ere bai.

  • Disolbagarritasuna: erradikalek, ionizatzean, lotura ez-kobalenteak ezartzen dituzte ur-molekulekin, eta ur-molekulen geruza batek inguratzen ditu beste proteina batzuekin elkartu daitezela eragotziz, horrek jalkitzea eragingo lukeelarik.
  • Desnaturalizazioa: proteina baten konformazioan gertatzen den aldaketa, eta ondorioz, funtzio-galtzea. Proteina egoki tolesturik mantentzen duten lotura ez-kobalenteak eraldatzen direlako gertatzen da konformazio-aldaketa hori, baina ez die lotura peptidikoei eragiten. Harreman zuzena dago konformazio-aldaketaren eta funtzio-galtzearen artean. Funtzioa berreskuratu egin daiteke proteina birnaturalizatzen denean eta konformazio egokia berreskuratzen duenean.
  • Funtzio moteltzailea: proteinek izaera anfoteroa dute, horien osaketan parte hartzen duten aminoazidoen ondorioz.
Aminoazidoen L eta D konfigurazioa Lotura peptidikoa.

Orria posta elektronikoz bidali

< * Bete beharreko alorrak

Eskerrik Asko.
artikuluan arrakastaz bidalita da.

cerrar ventana
Lagun iezaguzu hobetzen! Zure iritzia garrantzitsua da, eta horregatik eskertuko genizuke zure iritziak eta iradokizunak info@hiru.eus helbidera bidaltzea.

* Bete beharreko alorrak
cerrar ventana

 

¿Qué son los iconos de "Compartir"?

 

Todos los iconos apuntan a servicios web externos y ajenos a HIRU.com que facilitan la gestión personal o comunitaria de la información. Estos servicios permiten al usuario, por ejemplo, clasificar , compartir, valorar, comentar o conservar los contenidos que encuentra en Internet.

¿Para qué sirve cada uno?

  • facebook

    Facebook

    Comparte con amigos y otros usuarios fotos, vídeos, noticias y comentarios personales, controlando la privacidad de los mismos.

     
  • eskup

    Eskup

    Conversa sobre los temas que te interesan y que proponen los expertos. Todo ello en 280 caracteres con fotos y vídeos. Lee, pregunta e infórmate.

     
  • delicious

    Twitter

    Contacta y comparte con amigos, familiares y compañeros de trabajo mensajes cortos (tweets) de no más de 140 caracteres.

     
  • tuenti

    Tuenti

    Conéctate, comparte y comunícate con tus amigos, compañeros de trabajo y familia.

     
  • technorati

    Google Buzz

    Comparte tus novedades, fotos y vídeos con tus amigos e inicia conversaciones sobre los temas que te interesan.

     
  • meneame

    Meneame

    Sitio web que se sirve de la inteligencia colectiva para dar a conocer noticias. Los usuarios registrados envían historias que los demás usuarios del sitio pueden votar.

     
 

 

cerrar ventana

Derechos de reproducción de la obra

 

Eusko Jaurlaritzaren Hezkuntza, Unibertsitate eta Ikerketa Sailarenak dira hiru.eus webgunearen eta bertan agertzen diren elementu guztien jabetza intelektualaren eskubideak.

Halere, baimenduta dago hezkuntzaren esparruan hiru.eus-eko edukiak erabiltzea, betiere webguneari aipamena egiten bazaio eta Creative Commons CC-BY-NC-SA lizentziaren baldintzapean.
Informazio gehiagorako: pdf dokumentua jaitsi (943,2k).

Eusko Jaurlaritzaren Hezkuntza, Unibertsitate eta Ikerketa Sailak bere buruari aitortzen dio, edozein unetan eta aurretiaz ohartarazi gabe, bere webguneko informazioa edota haren konfigurazioa edo itxura aldatzeko eta eguneratzeko ahalmena.

Eusko Jaurlaritzaren Hezkuntza, Unibertsitate eta Ikerketa Sailak ez du bermatzen ez dela akatsik egongo webguneko sarbidean, ezta han jasotako edukietan ere. Era berean, ez du ziurtatzen eduki hori behar bezala eguneratuta egongo denik. Dena den, beharrezko ahalegin guztia egingo du akats horiek saihesteko, eta, hala behar izanez gero, ahalik eta azkarren konpontzeko edo eguneratzeko.

Webgunera sartzea eta bertan jasotako informazioaz egiten den erabilera soilik erabiltzailearen erantzukizuna dira. Eusko Jaurlaritzaren Hezkuntza, Unibertsitate eta Ikerketa Sailak ez du inolako erantzukizunik izango webgunera sartzeak edo hango informazioa erabiltzeak sor litzakeen ondorio edo kalteen aurrean, bere eskumenen erabilera zehatzetan jarraitu behar dituen legezko xedapenak ezartzearen ondorio diren egintza guztietan izan ezik.

Eusko Jaurlaritzaren Hezkuntza, Unibertsitate eta Ikerketa Sailak ez du bere gain hartzen webgunean aipatzen diren kanpoko beste esteka batzuetara konektatzetik edo haietan jasotako edukietatik erator daitekeen inolako erantzukizunik.

Webgune honetan jasotako informazioa baimenik gabe edo oker erabiltzeak eta Eusko Jaurlaritzaren Hezkuntza, Unibertsitate eta Ikerketa Sailaren jabego intelektual eta industrialaren eskubideetan sorturiko kalte eta galerek legez dagozkion egintzak erabiltzeko bidea emango diote aipatutako Administrazioari, eta, hala badagokio, erabilera horren ondorio diren erantzukizunak hartuko ditu.

  Pribatutasuna

Interesatuak emandako datuak dagokion prozedura edo egintzan aurreikusitako helburuetarako baino ez dira erabiliko.

Eusko Jaurlaritzaren Hezkuntza, Unibertsitate eta Ikerketa Saileko Etengabeko Ikaskuntzako Zuzendaritza da datu horiek biltzen dituen fitxategiaren erantzulea, eta haren aurrean egikaritu ahal izango dira sartzeko, zuzentzeko, deuseztatzeko eta aurka egiteko eskubideak. Horretarako, eskura duzu info@hiru.eus helbide elektronikoa.

cerrar ventana