Las proteínas

Son principios inmediatos orgánicos, compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, pudiendo además contener azufre y otros elementos como fósforo, hierro, etcétera. Son polímeros procedentes de monómeros llamados aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. Se habla de «proteína» cuando el polipéptido está formado por más de cincuenta aminoácidos o cuando su peso molecular es superior a 5.000. Desempeñan un papel primordial en la célula como ejecutoras de la información genética.

Los aminoácidos

Clasificación:

Compuestos orgánicos que se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un mismo carbono denominado carbono a. Las otras dos valencias del carbono a se saturan con un hidrógeno y con un grupo variable denominado radical R.

Segun sea R, se distinguen varios tipos de aminoácidos:

 

  • Aminoácidos alifáticos:
    • Neutros: si R no posee carga.
    • Ácidos: si R tiene grupos carboxilo, comportándose como un ácido, es decir cediendo el H+.
    • Básicos: si R tiene un grupo amino que se comporta como una base, con afinidad por los [H3O+].
  • Aminoácidos aromáticos: R es una cadena cerrada, relacionada con el benceno.
  • Aminoácidos heterocíclicos: R es una cadena cerrada y presenta algún átomo distinto del carbono y del hidrógeno.

Características:

  • Actividad óptica: todos los aminoácidos menos la glicocola presentan actividad óptica, debido a la presencia de un carbono asimétrico. Si un aminoácido desvía la luz polarizada hacia la derecha se denomina dextrógiro, y si lo desvía hacia la izquierda será levógiro.

    La configuración D o L en los aminoácidos viene determinada por la posición en el espacio del grupo amino del carbono asimétrico, situando el carboxilo arriba. Serán D cuando se sitúa a la derecha y L a la izquierda, independientemente de hacia dónde desvíen la luz polarizada. En la naturaleza la forma L es la más abundante.

  • Comportamiento químico: en disolución acuosa muestran un comportamiento anfótero; pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido o como una base. Puede aparecer la forma dipolar del zwiterion («ion doble») ionizada doblemente como ácido y como base.
  • Punto isoeléctrico: es el pH en el cual el aminoácido adopta una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas.
  • Enlace peptídico: es el enlace covalente que se establece entre un grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiendo una molécula de agua. Los grupos carboxilo y amino se disponen en el mismo plano, y tienen un comportamiento similar a un doble enlace, presentando, por tanto, rigidez.

Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales, cada uno de los cuales informa de la disposición en el espacio de la anterior estructura.

  • Estructura primaria:

    Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. La secuencia determinara la forma de la proteina, y por tanto, su funcion. La secuencia se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal (primer aminoácido con su grupo amino libre) hasta el C-terminal (último aminoácido con su grupo carboxilo libre).

  • Estructura secundaria:

    Es la disposición de la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio. Son frecuentes tres tipos de estructura secundaria:

    • a-hélice: la estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma, formando puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos de los aminoácidos.
    • Hélice de colágeno: posee una disposición en hélice muy peculiar debido a su alto contenido en prolina e hidroxiprolina.
    • Conformación b: la estabilidad se mantiene por la asociación entre varias cadenas en forma de zigzag, estableciendo puentes de hidrógeno entre ellas y formando la llamada lámina plegada.
  • Estructura terciaria:

    La estructura terciaria de una proteína informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, lo que origina una disposición globular. Se estabilizan por la existencia de enlaces entre los radicales de los aminoácidos.

    En las proteínas globulares se combinan estructuras secundarias de distinto tipo (a- hélice y conformación b). Cuando estas combinaciones son estables y compactas, se denominan dominios estructurales. Son «clichés estructurales» de elevada eficacia biológica y han servido como módulos para constituir diferentes proteínas.
  • Estructura cuaternaria:Informa de la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, para formar un complejo proteico. Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de protómero.

Propiedades de las proteínas

Dependen de los radicales R libres y de cómo reaccionen éstos con otras moléculas.

  • Solubilidad: los radicales, al ionizarse, establecen enlaces no covalentes con las moléculas de agua y se rodean de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.
  • Desnaturalización: variación en la conformación de una proteína, con la consiguiente pérdida de función. El cambio de conformación se produce por la alteración de los enlaces no covalentes que mantienen a la proteína correctamente plegada, sin afectar a los enlaces peptídicos. Hay una relación directa entre cambio de conformación y pérdida de función. La función se puede volver a recuperar cuando se renaturaliza la proteína, y vuelve a adquirir la conformación correcta.
  • Función amortiguadora: las proteínas tienen un carácter anfótero, debido a los aminoácidos que las componen.

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